纤溶酶原（无论是Glu-1，Lys-77还是Val-442）通过水解Arg560-Val561肽键而转化为活性丝氨酸蛋白酶纤溶酶，产生NH2端重链（A）和COOH端轻链（B ）通过2个二硫键（1-3）连接的链。这种转化由多种生理和病理激活剂催化，包括尿型纤溶酶原激活剂，组织型纤溶酶原激活剂，链激酶，葡激酶，激肽释放酶，因子IXa和XIIa。COOH末端衍生的轻链（Mr = 26,000）包含催化三联体（His42，Asp85和Ser180）以及链激酶的结合位点。NH 2末端衍生的重链的分子量范围为63,000至12,000，具体取决于其起源的纤溶酶原的类型。在没有抑制剂的情况下，纤溶酶从纤溶酶（纤溶酶原）切割氨基端的Glu1至Lys76肽，产生Lys-纤溶酶，与Glu形式相比，纤溶酶对血纤蛋白的亲和力更大。Lys-纤溶酶原的重链包含5个内部序列同源性称为三环的三环二硫键桥接区域。指环1-4含有ω-氨基羧酸和血纤蛋白结合位点。

纤溶酶是具有广泛特异性的丝氨酸蛋白酶，其除了切割血纤蛋白外，还能够活化和/或降解凝血，激肽产生和补体系统的化合物。尽管纤溶酶可以在体外被多种血浆蛋白酶抑制剂抑制，但据信体内对纤溶酶的调节主要是通过与α2-抗纤溶酶相互作用，而在较小程度上与α2-巨球蛋白相互作用。

如Robbins等人所述，人尿Ly-纤溶酶使用尿激酶由均质的Glu-纤溶酶原制备。（3）。血浆纤维蛋白含量为50％（体积/体积）的甘油/水，应储存在-20°C下。通过生色底物测定法测量活性，并通过SDS凝胶电泳判断纯度。