HTI 凝血因子Xa

 

HTI 凝血因子Xa

haemtech Coagulation Factor Xa

 

 

 

因子Xa在凝血酶原
酶中的参与说明了丝氨酸蛋白酶因子Xa在凝血酶原酶复合物中的参与。膜结合因子Xa与膜结合因子Va结合以形成凝血酶原酶复合物。该复合物通过蛋白水解除去凝血酶原的片段1.2(F1.2)部分,有效地将酶原凝血酶原(II)转化为活性丝氨酸蛋白酶凝血酶(IIa)。

 

 

 

 

HCXA-0060

尺寸

100微克,1毫克

公式

50%甘油/水(v / v)

 

 

存储

-20℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95%

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期(妥善保存)

12个月

 

 

 

 

HCBXA-0061 

尺寸

100微克

公式

50%甘油/水(v / v)

 

 

存储

-20℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95%

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期(妥善保存)

12个月

 

 

HCXA-GD Human gla-Domainless Factor Xa

 

 

尺寸

100微克

公式

10mM Hepes,50mM NaCl,pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95%

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期(妥善保存)

12个月

 

 

 

 

HCXA-EGR

尺寸

100微克

公式

20mM Hepes,150mM NaCl,pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95%

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期(妥善保存)

12个月

 

 

 

 

 

 

HCXA-DEGR 

 

 

尺寸

100微克

公式

20mM Hepes,150mM NaCl,pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95%

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期(妥善保存)

12个月

 

 

HCXA-BEGR

 

 

尺寸

100微克

公式

20mM Hepes,150mM NaCl,pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95%

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期(妥善保存)

12个月

 

 

BCXA-1060

尺寸

100微克

公式

50%甘油/水(v / v)

 

 

存储

-20℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95%

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期(妥善保存)

12个月

 

 

 

 

BCXA-EGR 

尺寸

100微克

公式

20mM Hepes,150mM NaCl,pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95%

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期(妥善保存)

12个月

 

 

 

 

 BCXA-DEGR

尺寸

100微克

公式

20mM Hepes,150mM NaCl,pH 7.4

 

 

存储

-80℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95%

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期(妥善保存)

12个月

 

 

 

 

 

 

MCXA-5060 鼠标因子Xa

 

 

尺寸

50微克

公式

50%甘油/水(v / v)

 

 

存储

-20℃下

纯度

通过SDS-PAGE> 95%

 

 

活动决定

因子X凝固测定或显色测定

保质期(妥善保存)

12个月

 

 

 

 

通过内在或外在因子Xase复合物激活酶原因子X产生活性丝氨酸蛋白酶因子Xa(1,2)。因子X的活化需要重链的蛋白水解切割,导致活化糖肽的释放。因子Xa中的重链区含有丝氨酸蛋白酶催化结构域,而如酶原中的轻链含有膜结合结构域。

因子Xa参与凝血酶原酶复合物,其催化凝血酶原快速转化为凝血酶。凝血酶原酶是由在血浆存在下组装在细胞表面上的因子Xa(酶)和因子Va(辅因子)组成的酶复合物。尽管因子Xa可以独立地催化凝血酶原的活化,但是在*组装凝血酶原酶复合物的情况下,该反应发生的速率增加了近300,000倍。在解体凝血酶原酶复合物后,通过辅因子的失活,因子Va或通过抑制剂如ATIII直接抑制因子Xa来终止因子Xa在体内的凝固活性。

近年来,分子生物学家利用因子Xa对细菌中表达的融合蛋白进行位点特异性切割(9-12)。将Xa因子敏感位点掺入目标重组蛋白和促进纯化和/或表达的肽或蛋白质之间。通过用因子Xa切割,从表达的杂交种中释放靶蛋白。然后可以通过亲和层析容易地除去因子Xa。

因子Xa通过用从罗素的毒蛇毒液中分离的因子X活化剂活化纯化的因子X来制备。通过在苯甲脒 – 琼脂糖上的色谱法从活化混合物中纯化因子Xa,然后进行凝胶过滤(1,3)。还可获得几种因子Xa的修饰形式,包括:A)含有三肽氯甲基酮抑制剂EGRck或荧光抑制剂Dansyl-EGRck的活性位点阻断因子Xa; 和B)人Gla-domainlessβ-因子Xa。该酶以50%(体积/体积)甘油/ H2O供应,应储存在-20℃。通过SDS-PAGE分析测定纯度,并在因子Xa凝固测定和/或显色底物测定中测量活性。

除了其在凝血研究中的广泛应用之外,因子Xa还可用于融合蛋白的位点特异性切割。将因子Xa敏感位点掺入目的重组蛋白和促进纯化和/或表达的肽或蛋白质之间。通过用因子Xa切割,从表达的杂交种中释放靶蛋白。然后可以通过亲和层析容易地除去因子Xa。批次一致性确保每次都可重现的结果。对于涉及细胞培养的实验,请与我们联系,讨论用于细胞培养的定制低内毒素批次。

 

凝胶

Novex 4-12%Bis-Tris

加载

人因子Xa,每泳道1μg

缓冲

MOPS

标准

SeeBluePlus 2; 肌球蛋白(191 kDa),磷酸化酶B(97 kDa),BSA(64 kDa),谷氨酸脱氢酶(51 kDa),酒精脱氢酶(39 kDa),碳酸酐酶(28 kDa),肌红蛋白红(19 kDa),溶菌酶(14 kDa的)

特别说明

由于存在高达50%的β形式,重链是双重链。α-Xa向β-Xa的转化通过α-Xa对α-Xa的自动切割发生,导致COOH末端肽的丧失。

 

 

 

 

本土化

等离子体

行动方式

凝血酶原酶复合物的酶组分

分子量

46,000(人类)(4)
45,300(牛)(5)

消光系数

Ë

1%

1厘米,280纳米

 

 

= 11.6(人类)(9)

 

 

= 12.4(牛)(7)

 

 

具体活动

约1000单位/毫克

结构体

两个亚基,Mr = 16,200和29,000(人)(6),Mr = 16,500和28,800(牛)(5),NH2末端gla结构域,两个EGF结构域

碳水化合物百分比

3.0%(人类)(8)
2.1%(牛)(8)

翻译后修改

11个gla残基,
一个β-羟基天冬氨酸

参考

1. Jesty,J.,et al。,Methods Enzymol。,45,95(1976)。

2. 杰克逊,CM,安。Rev.Biochem。,49,765(1980)。

3. Krishnaswamy,S.,et al。,J.Biol。Chem。,262,3291(1987)。

4. Discipio,RG等,Biochemistry,16,5253(1977)。

5. Fujikawa,K。和Davie,EW,Methods Enzymol。,45,89(1976)。

6. Krishnaswamy,S.,et al。,J.Biol。Chem。,261,8997(1986)。

7. Discipio,RG等,Biochemistry,16,698(1977)。

8. Jackson,CM等,Biochemistry,7,4506(1968)。

9. Fujikawa,K.,Biochemistry,13,5290(1974)。

10. Nagai,K。,et al。,Proc。国家科。科学院。科学。USA,82,7252(1985)。

11. Aurell,L.,et al。,Thromb。Res。,11,595(1984)。

12. Nagai,K。和Thogersen,H.,Nature,309,810(1984)。

样本出版物

1. Monteiro,S.,Biochem。J.(2005)387,871-877。(凝血酶原激活)

2. Zhang,D.,et al。,Biochemistry。2006年11月28日; 45(47):14175-14182。(凝血酶原激活)

3. K. Garai等人。/ Protein Expression and Purification 66(2009)107-112(融合蛋白的切割)

4. Kamata,K。,et al。,Proc。国家科。科学院。科学。美国,卷。95,pp.6630-6635,1998年6月(结晶)

5. Yang,Y。等,J Immunol。2006年12月1日; 177(11):8219-8225。(用作ELISA中的捕获)

6. Krisinger。,等,Journal Biol Chem。(2009)VOL。284,没有。9,pp.5896-5904(表面等离子体共振分析)

 

 

 

 

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Bovine Factor Xa(牛Xa凝血酶因子)BFXa 说明书

 Enzyme Research ,Enzyme Research 介绍,Enzyme Research 代理,Enzyme Research ,Enzyme Research *代理,Enzyme Research 中国代理

Enzyme Research 是一家拥有超过25年的酶研究的实验室,生产和开发多种用于基本凝血研究的多种酶和辅因子。在过去的十年Enzyme Research Laboratories为科学家参与止血和血栓形成的研究提供了宝贵支持。Enzyme Research通过不断追求产品的zui高品质,赢得了世界各地凝血研究实验室的信任。
Enzyme Research Laboratories为生物技术公司,制药行业、医院和大学的研究实验室提供用于的纯化抗凝因子。除了其制造能力,Enzyme Research Laboratories也创新研发领域中的血液凝固技术。

Bovine Factor Xa

 

 

BFXa                       Bovine Factor Xa

 

Bovine Factor Xa is prepared from Bovine Factor X by activation with Russell’s Viper Venom. This RVV-X is removed after activation. Complete activation is observed by SDS-PAGE. Factor Xa, as part of the prothrombinase complex along with the cofactor Va, phospholipids and calcium ions, catalyzes the rapid conversion of prothrombin to thrombin.

Buffer composition = 20 mM Tris-HCl/0.7 M NaCl/pH 7.4
*Extinction Coefficient (1%) = 12.4
One unit = 10 µg
Molecular Weight = 45,300 daltons

 

人类凝血因子Xa Human Factor Xa(HFXa 1011)说明书

 Enzyme Research ,Enzyme Research 介绍,Enzyme Research 代理,Enzyme Research ,Enzyme Research *代理,Enzyme Research 中国代理

Enzyme Research 是一家拥有超过25年的酶研究的实验室,生产和开发多种用于基本凝血研究的多种酶和辅因子。在过去的十年Enzyme Research Laboratories为科学家参与止血和血栓形成的研究提供了宝贵支持。Enzyme Research通过不断追求产品的zui高品质,赢得了世界各地凝血研究实验室的信任。

Human Factor Xa

 

HFXa 1011             Human Factor Xa

Human Factor Xa is prepared from Human Factor X by activation with Russell’s Viper Venom. This RVV-X is removed after activation. Complete activation is observed by SDS-PAGE. Factor Xa along with cofactor Va, phospholipids and calcium ions, (the prothrombinase complex) catalyzes the rapid conversion of prothrombin to thrombin.

Buffer composition = 20 mM Bis Tris/0.7 M NaCl/pH 6.0
*Extinction Coefficient (1%) =11.6
One unit = 8 µg
Molecular Weight = 46,000 daltons

Also available: Human Factor Xaβ, des-Gla Xaβ and 
Xa inactivated